เอ็นไซม์

เอ็นไซม์คืออะไร

มันมีความสำคัญอย่างไร แล้วเอ็นไซม์มันเกิดมาอย่างไร ทำงานอย่างไร ปัจจัยอะไรที่ทำให้เอ็นไซม์เสื่อม ปัจจัยอะไรที่ทำให้เราขาดเอ็นไซม์ ปัจจัยอะไรที่ทำให้การทำงานของเอ็นไซม์เป็นไปอย่างดี มีประสิทธิภาพ

เอ็นไซม์ คือ โปรตีนชนิดหนึ่ง ที่ประกอบไปด้วยกรดอะมิโนที่จับกันเป็นลูกโซ่ยาว(Peptide bond) และอาจจะมีบางส่วนที่อาจจะไม่ใช่โปรตีนเกาะเกี่ยวอยู่ในลูกโซ่นี้ โดยเอ็นไซม์จะทำหน้าที่ ควบคุมขั้นตอนต่างๆของปฎิกิริยาเมทตาบอลิซั่ม เอนไซม์บางชนิด จะเร่งปฏิกิริยาได้เมื่อมีโครงสร้างที่ไม่ใช่โปรตีนมาเกี่ยวข้อง ซึ่งมักจะเรียกว่า โคแฟคเตอร์ ซึ่งอาจจะเป็นอิออนของโลหะ เช่น Mg+2 Fe+2 Cu+2 K+ Na+ หรือ โมเลกุลของสารอินทรีย์ ซึ่งเรียกว่า โคเอนไซม์ เช่น NADP FAD FMN หรือ ATP โคแฟคเตอร์มักจะทนต่อความร้อนได้ ในขณะที่เอนไซม์จะหมดสภาพเมื่อได้รับความร้อน ส่วนประกอบที่ประกอบด้วยโคแฟคเตอร์และเอนไซม์นี้รวมเรียกว่า โฮโลเอนไซม์ (Holoenzyme)

กลไกในการทำงานของเอนไซม์

ในการเกิดปฏิกิริยาทางเคมีนั้น โมเลกุลที่จะเข้าสู่ปฏิกิริยาได้ ตามปกติจะต้องมี พลังงานสูง ซึ่งโมเลกุลเหล่านี้จะมีพลังงานสูงขึ้นได้ ในบางครั้งโดยการชนกันของโมเลกุล นอกจากนั้นการเพิ่มอุณหภูมิให้กับสารเคมีจะทำให้จำนวนโมเลกุลที่มีพลังงานสูงเพิ่มขึ้นมาก จึงทำให้โมเลกุลเกิดการชนกันมากขึ้น ปฏิกิริยาจึงเกิดเร็วในการเกิดปฏิกิริยาทางเคมีนั้นถ้าไม่มีอุณหภูมิสูงเข้ามา เกี่ยวข้อง เอนไซม์จะช่วยเพิ่มอัตราการเกิดปฏิกิริยาให้เร็วขึ้นได้
ในการเกิดปฏิกิริยาเคมีนั้น สารเริ่มต้นจะต้องเปลี่ยนเป็นผลิตภัณฑ์ ซึ่งในการเปลี่ยนนี้จะต้องใช้พลังงานจำนวนหนึ่งเรียกว่า Energy of Activation การเพิ่มอุณหภูมิจะเพิ่มจำนวนโมเลกุลที่มีพลังงานสูงขึ้น ทำให้โมเลกุลอยู่ในสภาพที่เรียกว่า Transition state ซึ่งเป็นสภาพที่ chemical bond ของโมเลกุลจะแตกออกเพื่อสร้างโมเลกุลของผลิตภัณฑ์ขึ้นมา ทำให้เกิดปฏิกิริยาได้ ส่วนเอนไซม์จะลดความต้องการ Energy of Activation ลง ซึ่งก็คือเพิ่มจำนวนโมเลกุลที่จะทำปฏิกิริยาได้ให้มากขึ้น การที่เอนไซม์ทำให้ Energy of Activation ลดลงได้นี้ยังไม่เป็นที่เข้าใจเด่นชัดนัก แต่พอจะทราบว่าเอนไซม์จะรวมตัวกับสารเริ่มต้นเกิดเป็น เอนไซม์-สารเริ่มต้น (Enzyme-Substrate Complex) ซึ่งการเกิดเอนไซม์-สารเริ่มต้น เกาะกันขึ้นมานี้ ทำให้แขนที่เกาะกันของสารเริ่มต้นหัก แล้วเกิดการจับกันใหม่เป็นผลิตภัณฑ์ได้เร็วกว่าการไม่ใช้เอนไซม์

อัตราเร่งปฏิกิริยาทางเคมีจะเพิ่มขึ้นได้สองทาง ได้แก่ การเพิ่มอุณหภูมิ เนื่องจากอุณหภูมิเพิ่มพลังงานให้แก่โมเลกุลของสารเริ่มต้นปฏิกิริยาให้อยู่ใน transition state ปฏิกิริยาหลายปฏิกิริยามีอัตราเพิ่มขึ้นเป็นเท่าตัวเมื่ออุณหภูมิเพิ่มขึ้น 10 องศาเซลเซียส อีกทางหนึ่งในการเพิ่มอัตราเร่งของปฏิกิริยาได้แก่ การเติมตัวเร่งหรือคะตะไลซ์ (catalyst) ตัวเร่งนี้จะรวมตัวกับสารเริ่มต้นปฏิกิริยาให้อยู่ในสภาพ transition state ซึ่งต้องการพลังงานน้อยกว่าตอนที่ไม่มีตัวเร่ง ดังนั้นตัวเร่งจะทำความต้องการพลังงานลดลง

ในการเกิด เอนไซม์-สารเริ่มต้น นี้มีสมมุติฐานอธิบายอยู่ 2 ความคิดด้วยกัน คือ
1. สมมุติฐาน แม่กุญแจและลูกกุญแจ (Lock and Key) อธิบายโดย Emil Fischer ในปี ค.ศ. 1884 ว่า โครงสร้างการเกิด เอนไซม์-สารเริ่มต้นนี้ จะเป็นโครงสร้างที่ไม่ยืดหยุ่น โดยที่ เอนไซม์โมเลกุลจะมีส่วนหนึ่งที่จะรวมกับสารเริ่มต้นได้ ทำให้สารเริ่มต้นเปลี่ยนเป็นผลิตภัณฑ์ ซึ่งส่วนนั้นเรียกว่า Active Site และส่วนนี้เป็นส่วนที่ไม่ยืดหยุ่น และมีความเฉพาะเจาะจงต่อสารเริ่มต้น จึงเป็นการยากที่จะอธิบายถึงการเกิดปฏิกิริยาผันกลับ (Reversibility) เนื่องจากผลิตภัณฑ์จะไม่สามารถรวมกับ Active Site ของเอนไซม์ได้ เพราะโครงสร้างต่างจากสารเริ่มต้น
2. สมมุติฐาน Induced-fit อธิบายในปี ค.ศ. 1973 โดย D.F. Koshland ว่า Active Site ของเอนไซม์สามารถถูกเหนี่ยวนำให้เปลี่ยนรูปร่างได้ เมื่ออยู่ใกล้กับสารเริ่มต้นหรือผลิตภัณฑ์ เพื่อจะได้รวมกับสารเริ่มต้นหรือผลิตภัณฑ์ก็ได้ นอกจากเอนไซม์จะเปลี่ยนรูปร่างแล้ว โครงสร้างของสารเริ่มต้นก็เปลี่ยนไปด้วย เพื่อจะได้พอดีกับ Active Site ของเอนไซม์
แม้ว่าจะมีจำนวน เอนไซม์-สารเริ่มต้น ที่ได้รับการศึกษาไม่มากนัก แต่ก็เป็นที่เข้าใจกันว่าแขนที่จะเกาะกันของเอนไซม์-สารเริ่มต้นนั้นอาจจะเป็น โควาเลนท์ (Covalent) ไอออนนิค (Ionic) ไฮโดรเจน (Hydrogen) หรือ แวน เดอ วัลส์ (Van der Waals) ก็ได้ แขนแบบโควาเลนท์และไอออนนิค เป็นแขนที่สำคัญที่สุดสำหรับการเกิดปฏิกิริยา แต่ถึงแม้ว่าแขนแบบโควาเลนท์ ซึ่งแข็งแรงจะเกิดขึ้นมา แต่ตามปกติก็จะหักอย่างรวดเร็วแล้วก็ให้ผลิตภัณฑ์ออกมา

การเสื่อมสภาพของเอนไซม์ (Denaturation)

เมื่อโครงสร้างของเอนไซม์เปลี่ยนไปจนสารเริ่มต้นรวมกับเอนไซม์ที่ Active Site ไม่ได้ จะทำให้คุณสมบัติในการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์หมดไป ซึ่งมีปัจจัยหลายอย่างทำให้เกิดการหมดสภาพของเอนไซม์ มีหลายกรณีที่เมื่อเอนไซม์เกิดการเสื่อมสภาพไปแล้ว ไม่สามารถจะกลับคืนมาสู่สภาพที่ทำงานได้อีก เช่น กรณีที่ได้รับอุณหภูมิสูงทั้งนี้เพราะอุณหภูมิสูงจะทำให้เกิดการสร้างแขนชนิด โควาเลนท์ระหว่างลูกโซ่ โพลีเพปไทด์ (Polypeptide chain) หรือในลูกโซ่โพลีเพปไทด์เดียวกัน และแขนเหล่านี้จะมีความคงตัวมากจนไม่สามารถทำให้แตกหักได้

ดังนั้น ในการสกัดเอนไซม์ออกจากพืช หรือการทำให้เอนไซม์บริสุทธิ์ จึงมักต้องทำใน ที่ ๆ มีอุณหภูมิต่ำ เพื่อป้องกันการเสื่อมสภาพของเอนไซม์จากความร้อน ทั้ง ๆ ที่ถ้าเอนไซม์อยู่ในเซลล์อาจจะทนต่ออุณหภูมิสูงระดับหนึ่งได้ แต่เมื่อสกัดออกจากเซลล์ความทนทานต่ออุณหภูมิสูงจะลดลง ซึ่งยังไม่เข้าใจนักว่าเป็นเพราะเหตุใด แต่คาดกันว่าอาจจะเป็นเพราะในระหว่างการสกัดเอนไซม์นั้นได้กำจัดสารป้องกันเอนไซม์ออกไปหรืออาจทำให้สารดังกล่าวเจือจางลง

ออกซิเจน และสารที่เป็นสารออกซิไดซ์สามารถทำให้เอนไซม์หลายชนิดเสื่อมสภาพได้ โดยมักจะทำให้เกิดไดซัลไฟด์ บริดจ์ (Disulfide Bridges) ในลูกโซ่โพลีเพปไทด์ที่มี -SH ของกรด อะมิโน ซีสตีอีน (Cysteine) สารรีดิวซ์สามารถทำให้เอนไซม์เสื่อมสภาพได้ในเหตุผลตรงกันข้ามคือ จะไปทำลายไดซัลไฟด์ บริดจ์ เกิดเป็น -SH 2 กลุ่ม นอกจากนั้นโลหะหนัก เช่น Ag+ Hg+2 และ Pb+2 ก็สามารถทำให้เอนไซม์เสื่อมสภาพได้เช่นกัน
ในสภาพที่แห้ง เอนไซม์จะมีความคงทนต่ออุณหภูมิสูงดีกว่าในสภาพที่มีน้ำมาก และด้วยเหตุนี้เมล็ดที่แห้งหรือสปอร์ของเชื้อราและแบคทีเรียที่แห้ง จึงต้านทานต่ออุณหภูมิสูง ดังนั้นในการฆ่าสปอร์ของเชื้อราและแบคทีเรีย การใช้ความร้อนชื้นจากหม้อนึ่งอัดไอน้ำ จึงมีประสิทธิภาพดี นอกจากนั้นในสภาพที่แห้งเมล็ดและสปอร์ที่แห้งยังทนต่ออุณหภูมิต่ำในระหว่างฤดูหนาวได้ดีเช่นกัน

ปัจจัยที่มีผลต่อการทำงานของเอนไซม์

1. ความเข้มข้นของเอนไซม์และสารเริ่มต้น การเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์ จะต้องมีการรวมตัวกันของ เอนไซม์-สารเริ่มต้น อัตราเร็วของปฏิกิริยาจะขึ้นอยู่กับจำนวนการชนกันของโมเลกุลทั้งสอง ถ้ามีสารเริ่มต้นพอเพียง เมื่อเพิ่มความเข้มข้นของเอนไซม์เป็นสองเท่าจะทำให้อัตราเร็วเพิ่มขึ้นไปเป็น 2 เท่าด้วย แต่เมื่อมีการเพิ่มปริมาณเอนไซม์ต่อไปเรื่อย ๆ อัตราการเกิดปฏิกิริยาเป็นแนวระนาบเพราะสารเริ่มต้นเริ่มหมดไป ทำให้เป็นตัวจำกัดการเกิดปฏิกิริยาได้ อัตราเร็วของการเกิดปฏิกิริยาขึ้นอยู่กับการชนกันของโมเลกุล ซึ่งจะชนกันมากขึ้นเมื่อปริมาณเอนไซม์หรือสารเริ่มต้นมากขึ้น

อัตราการเกิดปฏิกิริยาดังกล่าวข้างต้นนั้น ถ้าให้เอนไซม์เป็นตัวคงที่และเพิ่มปริมาณสารเริ่มต้นขึ้นเรื่อยๆ นั้น ปฏิกิริยาได้เป็น 3 ระยะ คือ
ระยะที่ 1 อัตราเร็วของปฏิกิริยาเป็นสัดส่วนโดยตรงต่อความเข้มข้นของสารเริ่มต้น
ระยะที่ 2 อัตราเร็วของปฏิกิริยาเริ่มลดลงเนื่องจากปริมาณของเอนไซม์เริ่มเป็นตัวจำกัด
ระยะที่ 3 อัตราเร็วถึงจุดอิ่มตัว
Km หรือ Michaelis-MentenConstant คือค่าความเข้มข้นของสารเริ่มต้นที่ทำให้อัตราเร็วของปฏิกิริยาเป็นครึ่งหนึ่งของความเร็วสูงสุด ค่า Km สามารถบ่งบอกถึงความเร็วในการรวมตัวของเอนไซม์และสารเริ่มต้น เช่น ถ้าเปรียบเทียบสารเริ่มต้นสองชนิด ว่าชนิดใดจะรวมตัวกับเอนไซม์ได้ดีกว่านั้นสามารถดูจากค่า 1/ Km
ถ้าสารเริ่มต้นชนิดที่ 1 มีค่า km = 0.25 M
และสารเริ่มต้นชนิดที่ 2 มีค่า km = 0.4 M

พบว่าค่า 1/ Km ของสารที่ 1 = 4 และ 1/ Km ของสารที่ 2 = 2.5

แสดงว่า สารเริ่มต้นชนิดที่ 1 จะรวมตัวกับเอนไซม์ได้ดีกว่าสารเริ่มต้นชนิดที่ 2

ค่า Km ขึ้นอยู่กับชนิดของโคเอนไซม์ ความเป็นกรดด่างและอุณหภูมิ ค่า Km ของเอนไซม์ที่พบในปัจจุบันอยู่ในช่วง 10-3 ถึง 10-7 M ถ้าเอนไซม์ชนิดเดียวกันสามารถทำปฏิกิริยาได้กับสารเริ่มต้น 2 ชนิด ค่า Km ของเอนไซม์จะต่างกันตามชนิดของสารเริ่มต้นด้วย การที่ค่า Km ต่ำแสดงให้เห็นว่าเอนไซม์-สารเริ่มต้น จะค่อนข้างอยู่ตัว หรือนั่นคือถ้ามีสารเริ่มต้นสองชนิดที่คล้ายกันเอนไซม์จะเข้าทำปฏิกิริยากับสารเริ่มต้นซึ่งมีค่า Km ต่ำ

2. ความเป็นกรดด่าง (pH) pH ของสารละลายจะมีผลต่อการเกิดปฏิกิริยาของเอนไซม์ในหลายด้านตามปกติเอนไซม์แต่ละชนิดจะมี pH ที่เหมาะสมในการทำงาน ซึ่งการทำงานของเอนไซม์จะลดลงเมื่อ pH สูงหรือต่ำกว่า pH ที่เหมาะสม pH ที่เหมาะสมของเอนไซม์ส่วนใหญ่จะอยู่ในช่วง 6-8 การที่ pH สูงมากหรือต่ำมาก จะทำให้เอนไซม์เสื่อมสภาพ
เนื่องจากเอนไซม์ประกอบด้วยกลุ่ม (อะมิโน) และ (คาร์บอกซิล) เมื่อมีการเปลี่ยนแปลงประจุของไฮโดรเจนไอออนในสารละลาย ทำให้มีการเปลี่ยนแปลง ดังนี้
pH ลดลง – NH₂ กลายเป็น – NH₃+
pH เพิ่มขึ้น – COOH กลายเป็น – COO-
pH อยู่ที่ isoelectric point
– NH₂ ยังคงเป็น – NH₂
– COOH ยังคงเป็น – COOH

นอกจาก pH จะทำให้เกิดการเสื่อมสภาพของเอนไซม์แล้ว pH ยังมีผลต่ออัตราการเกิดปฏิกิริยาอีก 2 ทาง คือ

2.1 กิจกรรมของเอนไซม์จะขึ้นอยู่กับการปรากฏของกลุ่มอะมิโน และกลุ่ม คาร์บอกซิล ซึ่งทั้ง 2 กลุ่มอาจจะมีประจุหรือไม่มีประจุก็ได้ แต่เอนไซม์จะทำงานได้ดีเพียงเมื่อกลุ่มทั้ง 2 มีประจุหรือไม่มีประจุแล้วแต่ชนิดของเอนไซม์ ถ้าเอนไซม์ทำงานได้ดีเมื่อกลุ่มอะมิโนไม่มีประจุ pH ที่เหมาะสมต่อการทำงานของเอนไซม์ชนิดนี้มักจะสูง ในขณะที่ถ้าเอนไซม์ทำงานได้ดี เมื่อคาร์บอกซิลเป็นกลาง pH ที่เหมาะสมจะต่ำ

2.2 pH ควบคุมการแตกตัวของสารเริ่มต้น ซึ่งมีหลายปฏิกิริยาต้องเกิดการแตกตัวของสารเริ่มต้นก่อน ปฏิกิริยาจึงจะดำเนินต่อไปได้

3. อุณหภูมิ การเพิ่มอุณหภูมิจะทำให้พลังงานจลน์เพิ่มขึ้น ซึ่งจะส่งผลให้ปฏิกิริยาเพิ่มขึ้นด้วย อัตราการเพิ่มความเร็วของปฏิกิริยาคำนวณได้จากค่า Q10 หรือ Temperature Quotient ค่า Q10 ของเอนไซม์มักจะมีค่ามากกว่า 1 ขึ้นไป

Q10 = อัตราเร็วของปฏิกิริยาที่อุณหภูมิ X ° + 10 °C

อัตราเร็วของปฏิกิริยาที่อุณหภูมิ  X°C

4. ผลิตภัณฑ์ที่เกิดขึ้น (Reaction product) อัตราการเกิดปฏิกิริยาที่มีเอนไซม์เป็นตัวเร่งปฏิกิริยานั้น สามารถวัดได้จากอัตราการหายไปของสารเริ่มต้นหรืออาจจะวัดจากการปรากฏขึ้นของผลิตภัณฑ์ หรือทำทั้ง 2 วิธีพร้อมกัน แต่ไม่ว่าจะวัดโดยวิธีใด จะพบว่าอัตราเร็วของปฏิกิริยาจะช้าลงเมื่อเวลาผ่านไป อัตราเร็วของปฏิกิริยาที่เกิดช้าลงนี้ เป็นเพราะเกิดการเสื่อมสภาพของเอนไซม์ นอกจากนั้นยังเกิดเพราะมีการลดลงของสารเริ่มต้น และผลิตภัณฑ์เพิ่มมากขึ้น เมื่อความเข้มข้นของผลิตภัณฑ์มากขึ้น จนถึงความเข้มข้นหนึ่ง อาจจะทำให้เกิดปฏิกิริยาผันกลับ (Reversibility) โมเลกุลของ ผลิตภัณฑ์จะรวมกับเอนไซม์แทนสารเริ่มต้นทำให้ปฏิกิริยาถูกจำกัดได้
5. สารระงับการทำงานของเอนไซม์ (Inhibitors) มีสารหลายชนิดที่สามารถระงับการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์ได้ สารเหล่านี้อาจจะเป็นสารอนินทรีย์ เช่น โลหะหนักต่าง ๆ หรืออาจจะเป็นสารอินทรีย์ เช่น สารประกอบฟีโนลิค (Phenolic) หรือโปรตีน แต่อย่างไรก็ตามสารเหล่านี้แบ่งเป็นกลุ่มใหญ่ ๆ ได้ดังนี้

5.1 Competitive Inhibitor เป็นสารชะงักการทำงานของเอนไซม์ที่มีโครงสร้างคล้ายคลึงกับสารเริ่มต้นมาก และเข้าแย่งทำปฏิกิริยากับเอนไซม์ ที่ Active Site ของเอนไซม์ เมื่อเกิดการรวมกันเป็นเอนไซม์-สารชะงัก (Emzyme-Inhibitor) จะทำให้ปริมาณของเอนไซม์ลดลง ทำให้อัตราการเกิดปฏิกิริยาลดลง สารชะงักเหล่านี้อาจจะเปลี่ยนหรือไม่เปลี่ยนไปก็ได้ การเพิ่มปริมาณของสารเริ่มต้นให้มากขึ้นจะลดผลของ Competitive Inhibitor ได้ ตัวอย่างของ Competitive Inhibitor คือ การที่มาโลเนท (malonate) แย่งทำปฏิกิริยากับ succinate dehydrogenase ซึ่งเอนไซม์ชนิดนี้ปกติจะทำปฏิกิริยากับ succinate ได้ fumarate ซึ่งปรากฏในการหายใจ ซึ่งเมื่อ malonate รวมกับเอนไซม์แล้วทำให้การหายใจเกิดไม่ได้

5.2 Non competitive Inhibitor สารชะงักการทำงานของเอนไซม์ชนิดนี้จะเข้ารวมกับเอนไซม์แต่จะไม่รวมที่ Active Site สารพวกนี้มีลักษณะต่างจากสารเริ่มต้น การเพิ่มปริมาณของสารเริ่มต้นจะไม่สามารถลบล้างผลของสารเหล่านี้ได้ โลหะที่เป็นพิษทั้งหลาย และสารที่รวมหรือทำลาย กลุ่มซัลฟ์ไฮดริล มักจะเป็นสารในกลุ่มนี้ เช่น การที่มีออกซิเจนมาก จะทำให้ -SH ถูกออกซิไดซ์ เกิดไดซัลไฟด์ บริดจ์ขึ้นมา ซึ่งทำให้โครงสร้างของเอนไซม์เปลี่ยนไป ทำให้ Active Site รวมกับสารเริ่มต้นไม่ได้ ส่วนโลหะ เช่น Hg+2 และ Ag+ จะเข้าแทนที่ไฮโดรเจนอะตอมของกลุ่มซัลฟ์ไฮดริล เกิดเป็น เมอแคบไทด์ (Mercaptides) ซึ่งไม่ละลายน้ำ

5.3 Uncompetitive Inhibitor สารชะงักการทำงานของเอนไซม์ ชนิดนี้ไม่รวมกับเอนไซม์อิสระ และไม่มีผลกระทบต่อปฏิกิริยาของเอนไซม์ และสารเริ่มต้น แต่จะเข้ารวมกับ เอนไซม์-สารเริ่มต้น ทำให้ไม่สามารถเกิดปฏิกิริยาต่อไปได้ การชะงักการทำงานของเอนไซม์จะเพิ่มขึ้นเมื่อมีสารเริ่มต้นมากขึ้น สารชะงักชนิดนี้มักจะพบในปฏิกิริยาซึ่งมีสารเริ่มต้นสองชนิด

เมื่อเข้าใจถึงเรื่องเอ็นไซม์แล้ว พึงจะทราบเป็นอย่างดีว่ามันทำงานอย่างไร มันเสื่อมสมรรถภาพลงด้วยสาเหตุอะไร การที่จะทำเอ็นไซม์เพื่อใช้ทานนนั้น ต้องตั้งเป้าเสียก่อนว่า คุณขาดหรือต้องการเอ็นไซม์อะไรเข้าไปเพิ่มเติมให้แก่ร่างกาย หรือ หากต้องการทานเข้าไป เพื่อรักษาระดับเอ็นไซม์ในร่างกายให้มันอยู่ในเกณฑ์ที่พอเหมาะพอดี จะต้องรู้เสียก่อนว่า เอ็นไซม์ที่ร่างกายต้องการนั้น มันมีมากกว่า 2800 ชนิด เนื่องจากสารอาหารแต่ละชนิดที่ร่างกายต้องการนั้น ก่อนที่จะถูกนำเข้าไปในร่างกายนั้น จะต้องถูกทำให้เล็กลงหรืออยู่ในรูปที่ร่างกายสามารถนำเอาไปใช้ได้เสียก่อน

ซึ่งขบวนการนี้ เอ็นไซม์จะมีส่วนสำคัญในการเร่งปฎิกิริยา หากแม้ว่า เรามีสารอาหารที่ทานเข้าไปเพียงพอ แต่ร่างกายไม่มีเอ็นไซม์ที่ใช้ย่อยสารอาหารนั้นๆ สารอาหารดังกล่าวก็จะไม่สามารถถูกนำเอาไปใช้ได้ ดังนั้น การที่จะใช้เชื้อจุลินทรีย์ยูเอ็ม 55 หมักกับน้ำผึ้งและน้ำไว้ 24 ชม.นั้น ถือว่า เป็นการผลิตเอ็นไซม์ในระดับหนึ่ง ทั้งนี้เพราะจุลินทรีย์ ยูเอ็ม55 จะสร้างเอ็นไซม์ย่อยสารอาหารที่มีอยู่ในน้ำผึ้ง ซึ่งส่วนใหญ่เป็นน้ำตาลหลายชนิด รวมทั้งวิตามินและเกลือแร่บางชนิด และการที่เราหมักในระยะเวลา 24 ชม. นั้น ถือว่า เป็นช่วงเวลาที่พอเหมาะที่จะมีการสร้างเอ็นไซม์ที่มีประโยชน์อยู่ในเกณฑ์ที่สูง ดังนั้น น้ำหมักที่ได้จากการใช้น้ำผึ้งนั้น จึงเหมาะสำหรับ ผู้ที่มีปัญหาเกี่ยวกับน้ำตาลสูงในเลือด หรือเบาหวาน แต่หากต้องการที่จะได้เอ็นไซม์อย่างอื่นด้วย ก็จะต้องใช้สารอาหารอย่างอื่นเป็นวัตถุดิบในการหมักด้วย แล้วจุลินทรีย์ ยูเอ็ม55 ก็จะช่วยสร้างเอ็นไซม์ตัวอื่นด้วย ดังนั้น การหมักทั่วไปที่ทำกัน แล้วทำการหมักหลายๆ ปีขึ้นไป หากทำการหมักนานเช่นนั้น เอ็นไซม์หายไปหมด ยิ่งการหมักนานๆ ค่าของพีเอซต่ำหรือเป็นกรดอย่างรุนแรง ซึ่งเอ็นไซม์ถูกทำลายไปเกือบทั้งหมด ยกเว้นเอ็นไซม์ของน้ำส้มสายชูเท่นั้น การทำเอ็นไซม์บริโภคเองนั้นใช้เวลาเพียงไม่กี่ชั่วโมงเท่านั้น การใช้เชื้อจุลินทรีย์ที่มีประโยชน์ มีประสิทธิภาพสูง สามารถสร้างเอ็นไซม์ได้เป็นแสนๆเท่า เมื่อเทียบกับร่างกายของมนุษย์ โดยใช้ระยะเวลาสั้น